Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el inmunitario pará identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la defensa del organismo ya que tienen la capacidad de identificar y neutralizar sustancias extrañas. Existen cinco isotopos de inmunoglobulinas: IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, cada una de ellas con ciertas características diferenciales, pero todas ellas con capacidad de unirse a antígenos de manera especifica.
los calostro son líquidos secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto.los calostro están compuestos por aminoácidos inmunoglobulinas de crecimiento,vitaminas,citosinas entre otras enzimas.
los anticuerpos desempeñan un papel importante en el sistema inmune . el antígeno es cualquier molécula capaz de inducir la producción de anticuerpos específicos y la activación de linfocitos
La Inmunidad Humoral es aquella que se caracteriza porque los principales componentes del sistema Inmunológico, los Anticuerpos o Inmunoglobulinas bloquean o lisan Noxas biológicas en forma directa en el medio extracelular, es decir, sin haber ingresado a las células eucariotas del propio cuerpo, no hay participación directa de células Inmunológicas(Leucocitos-Linfocitos) sino solo los Anticuerpos sintetizados por los Linfocitos B y T.
89729- La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica. La primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales: Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM; Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado; Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial; Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria. los calostro son líquidos secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto. Los calostro están compuestos por aminoácidos. inmunoglobulinas de crecimiento,vitaminas,citosinas entre otras enzimas.
los anticuerpos desempeñan un papel importante en el sistema inmune el antígeno es cualquier molécula capaz de inducir la producción de anticuerpos específicos y la activación de linfocitos
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.34 En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos. Las inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff: En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían la especificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc). En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes. Ese mismo año, Porter identifica los componentes de las cadenas ligeras y pesadas que se encontraban en sus fragmentos de papaína y pepsina, y consigue sus pesos moleculares. En 1960, Nisonoff demostró que la digestión con pepsina de IgG's producía un fragmento bivalente, que en realidad está formado por otros dos, que el denominó F (ab')2 .
Isotipo de inmunoglobulinas Se sabe que no todas las inmunoglobulinas de una misma clase tienen idéntica estructura, sino que dentro de cada isotipo se pueden establecer subtipos considerando la secuencia de aminoácidos de la región constante de las cadenas H y el diferente número y situación de los puentes disulfuro intercatenarios establecidos entre las cadenas pesadas. Así, la IgG humana se divide en cuatro subclases (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) y la IgA (IgA1 e IgA2). La información genética que permite la existencia de un repertorio amplio de anticuerpos reside en diferentes cromosomas: los genes que codifican para las diferentes regiones e isotipos de cadenas pesadas se encuentran en el cromosoma 14, los que codifican para la cadena ligera kappa se encuentran en el cromosoma 2 y en el 22, los que codifican para la cadena lambda. La distribución de los antisuerpos varía entre la vida prenatal y postnatal temprana (predominio de anticuerpos IgG maternos) y el resto de la vida del ser humano (predominio de los anticuerpos IgM en la respuesta inmune primaria y predominio global de los IgG en suero y de los IgA en secreciones mucosas, dentro de la respuesta secundaria). IgG: Es la inmunoglobulina de mayor concentración en circulación sanguínea (70% del total de los anticuerpos). Es un monómero, donde la cadena pesada puede ser de 4 subclases distintas. Es el anticuerpo preponderante en la respuesta secundaria. Todas las subclases atraviesan la placenta y todas, excepto la IgG4 pueden activar el complemento. Su localización puede ser tanto intravascular como extravascular. IgM: Es un anticuerpo que circula en sangre como un pentámero de la unidad básica. La molécula posee además una cadena adicional, llamada J, que parece desempeñar un papel importante en la polimerización de las subunidades. La IgM es el anticuerpo predominante en las respuestas primarias. La IgM encontrada en la superficie de los linfocitos B (BCR) es monomérica.
Inmunoglobulina, Valores normales Es un examen para medir en forma rápida y precisa el nivel específico de ciertas proteínas, llamadas inmunoglobulinas, en la sangre. Específicamente, este examen busca las proteínas IgM, IgG e IgA.
Razones por las que se realiza el examen
El examen proporciona una medición rápida y precisa de las cantidades de inmunoglobulinas M, G y A. Las inmunoglobulinas son proteínas que son en su mayoría anticuerpos.
Valores normales
IgG: 560 a 1800 mg/dL IgM: 45 a 250 mg/dL IgA: 100 a 400 mg/dL
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más abundante del suero, con una concentración de 600-1.800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales. La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto. Es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso molecular de 150.000 Daltons,1 así puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de IgG se controla principalmente por el estímulo de los antígenos. En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal. Hay veces que estas inmunoglobulinas no responden adecuadamente. Especialmente en casos de Anaplasmosis simple. Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en peso de glúcidos.
La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo, constituyendo un 6% de la población presente en sangre. Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en la que se presenta exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons),1 aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM. La capacidad de la IgM para formar estos complejos -lo cual le da gran facilidad para unir el complemento- es la que le da el poder de opsonizar determinados antígenos, provocando la lisis de bacterias, envueltas víricas y otros agentes patógenos. Es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada en respuesta a una infección.
La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante de anticuerpo en las secreciones seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA secretora) Actúan como la defensa inicial contra los patógenos invasores (virus y bacterias) antes de que penetren en el plasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se instalen en las mucosas. La IgA tiene una masa molecular que oscila entre 170.000 y 720.000, ya que forma estructuras poliméricas de la unidad estructural básica; la cadena H es del isotipo α, contiene un 7-12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 90-420 mg por 100 mL.
Formacion de IgA secretora La IgA secretora. Las respuestas inmunes humorales en la mucosa son primordialmente del isotipo IgA. La IgA secretora es un anticuerpo que puede atravesar las membranas mucosas y ayuda a impedir la entrada de los microorganismos. Un motivo para considerar el MALT como un sistema distinto, es que las células linfoides asociadas a la mucosa recirculan principalmente dentro del sistema linfoide mucoso. Así, las células linfoides estimuladas en las placas de Peyer por un antígeno, viajan por la linfa hacia los linfáticos regionales y luego por el conducto torácico a la circulación, para de nuevo ir a asentarse en las mucosas, donde van a secretar IgA. La recirculación específica (tropismo por las mucosas) se basa en las moléculas de adhesión que éstas células expresan. Basándose en este mecanismo, la estimulación antigénica en un área de la mucosa provoca una respuesta de anticuerpos (IgA) en otras zonas mucosas.
Estructura, síntesis y funciones. La IgA secretora es dimérica (cadena J) y va asociada a un polipéptido llamado componente secretor, derivado del receptor presente en las células del endotelio, necesario para el transporte de la IgA hacia la luz. Su poder opsonizante no es muy grande. Sólamente los PMN neutrófilos presentan un receptor para la IgA. Existen dos subclases de IgA: IgA1 e IgA2, con diferente distribución en nuestros tejidos corporales. En los fluidos internos la IgA1 es el 90 % de los anticuerpos IgA. En las secreciones mucosas, la IgA1 supone un 40-60 % y la IgA2 hasta el 60 %, quizá en respuesta a las proteasas producidas por algunos microorganismos que son capaces de hidrolizar la IgA1.
La inmunoglobulina D (IgD) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo humano. Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 Daltons. No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por ser el mayor componente de la superficie de muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la activación y supresión de linfocitos. La IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma. Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina. La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no es bien conocido; se sugiere que es un receptor antigénico de membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y también que es un ligando para los receptores de IgD en la inmunoregulación de las células T ‘helper’. Es muy susceptible a la proteólisis. La IgD representa menos del 1% del total de inmunoglobulinas plasmáticas; la concentración en suero depende de la edad y de la herencia genética. En suero de pacientes con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy elevadas.
La inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo (o isotipo de inmunoglobulina) presente únicamente en mamíferos. Está implicada en la alergia (reacciones del tipo I de hipersensibilidad). y la respuesta inmune efectiva contra diversos agentes patógenos, especialmente parásitos. Por eso, sus niveles suelen estar bastante elevados tanto en paciente alérgicos como en personas que sufran alguna parasitosis. La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de citocinas y moléculas proinflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce su antígeno específico. La IgE es una glicoproteína de aproximadamente 190 kDa.3 Como otros anticuerpos monoméricos, está compuesta de dos cadenas pesadas y dos ligeras, unidas por puentes disulfuro. Su cadena pesada consta de 5 dominios, uno variable y cuatro constantes de tipo ε. La mayor parte de la IgE se encuentra unida a FcεRI en la superficie de los mastocitos, eosinófilos y basófilos. El reconocimiento de un antígeno por la IgE desencadena complejas reacciones inmunitarias, entre las que pueden destacarse, por ejemplo, la desgranulación de los mastocitos, que liberan sustancias vasoactivas como la histamina, así como la intervención de los eosinófilos en la respuesta inflamatoria. Contiene de un 10 a un 12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 0,01 a 0,10 mg por 100 mL.4
Genetica de las Inmunoglobulinas (1) Los linfocitos B, al reconocer un determinado antígeno mediante las inmunoglobulinas de superficie, se activan, proliferan y diferencian hasta células plasmáticas que poseen la propiedad de sintetizar y secretar inmunoglobulinas en grandes cantidades. La síntesis de inmunoglobulinas, como glicoproteínas que son, se efectúa en los ribosomas de las células plasmáticas, donde tiene lugar la traducción de RNA mensajero correspondiente a las cuatro cadenas peptídicas. Posteriormente se producirá el proceso de la glicosilación de dichas cadenas y la secreción de las mismas. El conocimiento de la heterogeneidad de las inmunoglobulinas debida a su diversidad de clases y a la gran variabilidad estructural derivada de la parte variable de las mismas, ha producido, a su vez, una gran inquietud por conocer a nivel genético el proceso de regulación y síntesis de estas moléculas. Hoy ya conocemos los mecanismos más relevantes por los cuales el organismo es capaz de sintetizar millones de moléculas de inmunoglobulinas diferentes con una cantidad de material genético limitado.
A partir de los estudios de Tonegawa en 1976, aparece un acumulo de conocimientos por los que se sabe que la síntesis de las cadenas ligeras y pesadas se regula por genes que se encuentran en cromosomas distintos. Esto fue puesto de manifiesto empleando técnicas de digestión enzimática del DNA de células B y posterior hibridación con sondas de DNA complementario (cDNA), mediante la técnica de Southern Blot (ver capitulo Métodos). Mediante esta técnica, se pudo observar que usando un cDNA marcado radioactivamente como sonda correspondiente a parte de una cadena pesada, éste se unía a segmentos de DNA de líneas celulares de ratón que contenían el cromosoma 12. Por otra parte, empleando igualmente sondas de cDNA marcadas radioactivamente frente al DNA de cadenas ligeras de tipo k, éstas se unen a células que contienen el cromosoma 6, mientras que las sondas para DNA de cadenas ligeras l lo hacen al cromosoma 16. se especifica, tanto en humano como en ratón, el cromosoma donde se encuentran estos segmentos de genes.
Genetica de las Inmunoglobulinas (2) Otra característica importante de la formación de inmunoglobulinas es que, en la síntesis de cada una de las cadenas de inmunoglobulinas participan varios segmentos de genes de cuyas combinaciones resultan los diversos genes funcionales, responsables directos de la codificación de cada una de las cadenas de inmunoglobulinas. Esto explica las múltiples posibilidades de formación del gran número de inmunoglobulinas partiendo de un limitado material genético. La codificación multigénica de las inmunoglobulinas fue demostrada también por Tonegawa analizando DNA de células embrionarias de ratón y de un mieloma también de ratón.
Estos segmentos codifican por separado la parte variable, la parte constante y las partes por las que ambas regiones se unen, esto es, las regiones bisagra. Los segmentos que codifican la parte variable son de dos tipos, segmentos V y segmentos D, responsables de la variabilidad y diversidad de las inmunoglobulinas respectivamente. Le siguen los segmentos J o de unión, responsables de unir los fragmentos anteriores con los segmentos C que codifican para la parte constante. El número de segmentos responsables de la codificación de la parte constante es muy limitado en relación con el número de segmentos que codifican la parte variable de las inmunoglobulinas. En las células embrionarias los segmentos de una misma clase se encuentran separados del resto de tal forma que, por una parte, se encuentran los segmentos V, por otra los D, los J y los C. Estos segmentos están contenidos en los exones, que son aquellos fragmentos de DNA que serán transcritos para dar lugar a la síntesis de proteínas, y que se encuentran separados entre sí por fragmentos de DNA no codificadores de proteínas denominados intrones. En consecuencia se puede concluir que: La síntesis de las cadenas ligeras y pesadas de las inmunoglobulinas está regulada por cromosomas distintos. En esta síntesis participan varios segmentos de genes que combinados dan lugar a los genes funcionales responsables de la codificación de las cadenas de las inmunoglobulinas.
Genetica de las inmunoglobulinas Las observaciones anteriores se interpretaron como que a lo largo del proceso madurativo de los linfocitos B, se produce un reagrupamiento de segmentos de genes para la iniciación de la síntesis de las cadenas ligeras y pesadas. A este fenómeno se denomina recombinación intracromosómica. A medida que se produce el proceso madurativo de los linfocitos B, los segmentos V, D y J cambian de sitio en el cromosoma de tal manera que se colocan juntos. Posteriormente este conjunto V/D/J se reagrupa con el segmento C correspondiente quedando constituido en consecuencia un gen con toda la información de la cadena. Cuando el linfocito B es maduro posee ya reagrupados los genes correspondientes a sus cadenas ligeras y pesadas y sólo podrá producir un determinado tipo de anticuerpo.
En la síntesis de cadenas ligeras participan los segmentos V, J y C (es decir, no hay genes D para la cadena ligera). Así pues, en el proceso de recombinación de genes de cadenas ligeras se acopla un segmento V con un segmento J y el conjunto V/J se recombina con el segmento correspondiente a la parte constante C. El proceso de transcripción se hace de tal manera que el RNA mensajero contiene información secuenciada V, J y C. En la Figura 4.3 se esquematiza el proceso de recombinación y trascripción ocurridos en la línea celular B conducente a la síntesis de cadenas k. A su vez, un proceso similar, si bien esta vez en dos etapas, ocurre para la formación de una cadena pesada. En este caso participan los segmentos V, D, J, y C. Primero se produce la recombinación entre un segmento D y un segmento J. En la segunda fase, este conjunto D/J se recombina con un segmento V. El complejo V/D/J se puede por último recombinar con cada uno de los segmentos que codifican las regiones constantes, según la inmunoglobulina a formar.
El calostro es un líquido secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto, compuesto por inmunoglobulinas, agua, proteínas, grasas y carbohidratos en un líquido seroso y amarillo. "Para el nacimiento del bebé se preparara uno de los alimentos más importantes de su vida, el calostro. Este alimento es la primera leche que se produce y su duración está entre los 2 y 5 días, antes de que se empiece a producir la leche definitiva. El calostro es un alimento ideal y primordial, ya que en él está la primera inmunización del bebé y resuelve además las necesidades alimentarias de sus pequeños órganos, aún no maduros. Algunas diferencias existentes con respecto a la leche definitiva son por ejemplo la densidad, mucho mayor y más pegajoso. Por su color, al calostro lo apodan oro líquido, esto se debe a su color algo dorado, claro que depende de la mama que lo produce, a veces es más oscuro y otras veces más claro. Precalostro. Antes de hablar del calostro previamente hay que saber que existe el precalostro que se forma durante el tercer trimestre de gestación, los pechos empiezan a secretar un líquido que se encuentra formado por plasma, sodio, cloro, inmunoglobulinas, lactoferrina, seroalbúmina y una ínfima cantidad de lactosa. Este líquido se llama Precalostro y avisa que los pechos están preparándose para amamantar al nuevo bebé.
Funciones de los anticuerpos Puesto que los anticuerpos se dan de forma libre en el torrente sanguíneo, se dice que son parte del sistema inmunitario humoral. Los anticuerpos circulantes son producidos por líneas clonales de linfocitos B que responden específicamente a un antígeno que puede ser un fragmento de proteína de la cápside viral, por ejemplo. Los anticuerpos contribuyen a la inmunidad de tres formas distintas: pueden impedir que los patógenos entren en las células o las dañen al unirse a ellas (neutralización). Pueden estimular la eliminación de un patógeno por los macrófagos y otras células revistiendo al patógeno (opsonización) y pueden desencadenar la destrucción directa del patógeno estimulando otras respuestas inmunes como la vía del complemento (lisis).
Los anticuerpos que se unen a la superficie de los antígenos, por ejemplo, en una bacteria, atraen los primeros componentes de la cascada del complemento mediante su región Fc e inician la activación del sistema "clásico" del complemento. Esto acaba con la muerte de la bacteria de dos formas:5 Primero, la unión de las moléculas del complemento con el anticuerpo marca al microbio para la ingestión por los fagocitos en un proceso llamado opsonización. Estos fagocitos son atraídos por ciertas moléculas del complemento. En segundo lugar, algunos componentes del sistema del complemento forman un complejo de ataque a membrana para ayudar a los anticuerpos a matar a la bacteria por medio de lisis. Los anticuerpos más efectivos en la activación del Sistema del Complemento son los de tipo IgM y los de tipo IgG subclase 1 y 3 (IgG1 e IgG3).
Para combatir a los patógenos que se replican en el exterior de las células, los anticuerpos se unen a los patógenos para ensamblarlos juntos provocando su aglutinación. Puesto que un anticuerpo tiene al menos dos paratopos se puede unir a más de un antígeno acoplándose a epítopos idénticos portados en las superficies de esos antígenos. Revistiendo al patógeno, los anticuerpos estimulan las funciones efectoras contra éste en las células que reconocen la región Fc.5 Aquellas células que reconocen los patógenos revestidos tienen receptores del Fc que, como su nombre indica, interactúan con la región Fc de los anticuerpos IgA, IgG, e IgE. El acoplamiento de un anticuerpo particular con el receptor Fc de una determinada célula desencadena en ella una función efectora: los fagocitos realizarán la fagocitosis, las células cebadas y los neutrófilos producirán la degranulación, las células asesinas naturales liberarán citoquinas y moléculas citotóxicas que finalmente acabarán con la destrucción del microbio invasor. Los receptores Fc son específicos del isotipo, lo que da una mayor flexibilidad al sistema inmune, afectando solo al mecanismo inmune adecuado para los distintos patógenos.
La activación de linfocitos B es una combinación de su proliferación y diferenciación terminal en células plasmáticas. El reconocimiento de linfocitos B no es el único elemento requerido para la activación de células B. Aquellas que aún no han sido expuestas a antígeno, pueden ser activadas de manera dependiente o independiente de las células T. Los linfocitos B son los leucocitos de los cuales depende la inmunidad mediada por anticuerpos con actividad específica de fijación de antígenos. Las células B, que constituyen un 5 a 15% del total de linfocitos,[cita requerida] dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos. Los linfocitos son de dos tipos principales, atendiendo a su origen y función: células T, que se diferencian inicialmente en el timo, y las células B, que se diferencian en el hígado y bazo fetal, y en la médula ósea del adulto (la 'B' proviene del latín Bursa fabricii, el órgano en el cual se desarrollan los linfocitos B en las aves). Durante su desarrollo, los linfocitos T y B adquieren receptores específicos para antígenos, el de las células B se le conoce como Receptor de linfocito B (BCR).
Antigeno y anticuerpo Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos. El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.
Un antígeno ("anti", del griego αντι- que significa 'opuesto' o 'con propiedades contrarias' y "geno", de la raíz griega γεν, generar, producir; que genera o crea oposición) es una sustancia que desencadena la formación de anticuerpos y puede causar una respuesta inmunitaria.1 La definición moderna abarca todas las sustancias que pueden ser reconocidas por el sistema inmune adaptativo, bien sean propias o ajenas. Los antígenos son usualmente proteínas o polisacáridos. Esto incluye partes de bacterias (cápsula, pared celular, flagelos, fimbrias, y toxinas), de virus y otros microorganismos. Los lípidos y ácidos nucleicos son antigénicos únicamente cuando se combinan con proteínas y polisacáridos. Los antígenos no-microbianos exógenos (ajenos al individuo) pueden incluir polen, clara de huevo, y proteínas de tejidos y órganos trasplantados, o proteínas en la superficie de glóbulos rojos transfundidos. Cada antígeno está definido por su anticuerpo, los cuales interactúan por complementariedad espacial. La zona donde el antígeno se une al anticuerpo recibe el nombre de epítopo o determinante antigénico, mientras que el área correspondiente de la molécula del anticuerpo es el paratopo.
Dinamica de las respuestas de los Anticuerpos La dinámica de la respuesta inmune constituye, según nuestra consideración, la Ley de la Inmunología, e incluye las siguientes categorías: latencia, intensidad, duración y memoria, que tienen características distintivas de acuerdo con que se trate de una respuesta inmune primaria, puesta en contacto del individuo con un inmunógeno específico, por primera vez; o de una respuesta secundaria, por puestas en contacto sucesivas del mismo inmunógeno, devenido antígeno. Así, en la secundaria, el período de latencia o tiempo que media entre la puesta en contacto y la producción de efectores de la respuesta se hace más corto, su intensidad es de mayor magnitud y su duración o persistencia es más prolongada; además de que se modifican sus características en cuanto a afinidad e isotipos de Inmunoglobulinas, no Ig M, es decir, IgG, IgA o IgE, que tienen alta afinidad por el antígeno y son derivadas de las células de memoria desarrolladas durante la respuesta primaria y sobre cuyas vías de generación hay diferentes hipótesis a partir de trabajos experimentales recientes. 1
Hemos estudiado esta dinámica utilizando, como modelo, la producción de anticuerpos anti- HBs contra el antígeno de superficie del virus de la hepatitis B (HBsAg) subtipo adw2 de vacuna recombinante de la hepatitis B.
Partimos de un metaanálisis previo de 29 trabajos, realizado por nosotros en poblaciones de diferentes continentes, en un total de 3746 individuos 2 y estudios individuales realizados por investigadores de nuestro grupo en estudiantes de Medicina de nuestro país, utilizando diferentes esquemas de inmunización. 3
En el metaanálisis citado los valores de latencia, dado como porcentaje (%) de seroprotegidos después de la primera y segunda dosis de la vacuna fueron 20 y 70 respectivamente; la intensidad, dada como % de seroprotegidos al finalizar el esquema completo de 3 dosis, fue de 95 y la durabilidad estimada a partir del tiempo ( T ½) de caída de los anticuerpos, fue de aproximadamente 12 años; fue la memoria, considerada como la respuesta de anticuerpos después de una dosis de refuerzo administrada a individuos previamente vacunados y medida como el cociente Después/ Antes, ( D/A) > 4 veces.
Nos propusimos utilizar este modelo para realizar investigaciones de corte preventivo y pronóstico en personal de alto riesgo de exposición y diseminación, en estudiantes de Medicina, quienes han participado en forma activa en diferentes cursos electivos problémicos de Inmunología desde hace más de 3 años. Parte de estos trabajos ha sido objeto de presentaciones en Forum estudiantiles.
Con el objetivo de evaluar la cinética individual y colectiva de la dinámica de la respuesta inmune, y sus categorías, y como parte de la evaluación de inmunoeficiencia, en esta investigación utilizamos el siguiente método
2012-0176, Odalis Mabel Ramos Soto, BIOLOGIA MOLECULAR, lunes de 3pm a 6pm. Inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra losmicroorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes delsistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica. Estructura de los anticuerpos Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido. En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la defensa del organismo ya que tienen la capacidad de identificar y neutralizar sutancias extrañas. De ahí que históricamente las inmunoglobulians (Igs) se conociesen con el nombre de anticuerpos (ACs), por su función de anteponerse a lo extraño. Son las principales sustancias responsables de la respuesta inmune humoral y su correcto funcionamiento es esencial para la defensa frente a microbios. Su carencia hace que el individuo muera por infecciones si no se instaura un tratamiento adecuado y a tiempo. Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que se producen por los linfocitos B o sus células derivadas, las células plasmáticas. En el organimo se pueden encontrar de dos formas: • De forma soluble en líquidos biológicos, donde actúan neutralizando y colaborando en la destrucción de antígenos y • Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan como receptores de antígenos. Existen cinco isotipos de inmunoglobulinas: IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, cada una de ellas con ciertas características diferenciales, pero todas ellas con capacidad de unirse a antígenos de maenra específica. En este capítulo analizaremos su estructura, su función y el control genético de su síntesis.
Rut Ester Rivera Chireno 2012-0076, BIOLOGIA MOLECULAR, lunes de 3pm a 6pm. La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica. la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales: Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM; Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado; Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial; Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria. los calostro son líquidos secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto. Los calostro están compuestos por aminoácidos. inmunoglobulinas de crecimiento,vitaminas,citosinas entre otras enzimas. Estructura de los anticuerpos
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.34 En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos. Las inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff: En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían la especificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc). En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes. Ese mismo año, Porter identifica los componentes de las cadenas ligeras y pesadas que se encontraban en sus fragmentos de papaína y pepsina, y consigue sus pesos moleculares.
La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica. la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían la especificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc).
En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes.
La inmunoglobulina D (IgD) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo humano. Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 Daltons. No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por ser el mayor componente de la superficie de muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la activación y supresión de linfocitos.
La IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma. Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina.
La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que se producen por los linfocitos B o sus células derivadas, las células plasmáticas. En el organimo se pueden encontrar de dos formas: • De forma soluble en líquidos biológicos, donde actúan neutralizando y colaborando en la destrucción de antígenos y • Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan como receptores de antígenos.
Inmunidad Humoral Es la forma como el cuerpo reconoce y se defiende a sí mismo contra bacterias, virus y sustancias que parecen extrañas y dañinas. Información El sistema inmunitario protege al organismo de sustancias posiblemente nocivas. Para ello, reconoce y responde a los antígenos, que son moléculas (usualmente proteínas) que se encuentran en la superficie de las células, los virus, los hongos o las bacterias. Las sustancias inertes, como toxinas, químicos, drogas y partículas extrañas (como una astilla), también pueden ser antígenos. El sistema inmunitario reconoce y destruye sustancias que contengan estos antígenos. Las células corporales tienen proteínas que son antígenos, entre ellos un grupo llamado antígenos HLA. El sistema inmunitario aprende a ver estos antígenos como normales y usualmente no reacciona contra ellos. INMUNIDAD INNATA La inmunidad innata, o inespecífica, es un sistema de defensa con el cual usted nació y que lo protege contra todos los antígenos. La inmunidad innata consiste en barreras que impiden que los materiales dañinos ingresen en el cuerpo. Estas barreras forman la primera línea de defensa en la respuesta inmunitaria. Ejemplos de inmunidad innata abarcan: • El reflejo de la tos • Las enzimas de las lágrimas y de los aceites de la piel • El moco, que atrapa bacterias y partículas pequeñas • La piel • El ácido estomacal La inmunidad innata también viene en forma de químico proteínico, llamado inmunidad humoral innata. Los ejemplos abarcan: el sistema de complementos del cuerpo y sustancias llamadas interferón e interleucina 1 (que causa la fiebre). Si un antígeno traspasa estas barreras, es atacado y destruido por otras partes del sistema inmunitario. INMUNIDAD ADQUIRIDA Es la inmunidad que se desarrolla con la exposición a diversos antígenos. El sistema inmunitario de la persona construye una defensa contra ese antígeno específico. INMUNIDAD PASIVA Se debe a anticuerpos que se producen en un cuerpo diferente del nuestro. Los bebés tienen inmunidad pasiva, dado que nacen con los anticuerpos que la madre les transfiere a través de la placenta. Estos anticuerpos desaparecen entre los 6 y los 12 meses de edad. La inmunización pasiva también puede deberse a la inyección de antisuero, que contiene anticuerpos formados por otra persona o animal. Esto brinda protección inmediata contra un antígeno, pero no suministra una protección duradera. La inmunoglobulina sérica (administrada para la exposición a la hepatitis) y la antitoxina para el tétanos COMPONENTES DE LA SANGRE El sistema inmunitario incluye ciertos tipos de glóbulos blancos al igual que sustancias químicas y proteínas de la sangre, como anticuerpos, proteínas del complemento e interferón. Algunos de éstas atacan directamente las sustancias extrañas en el cuerpo, mientras que otras trabajan juntas para ayudar a las células del sistema inmunitario. Los linfocitos son un tipo de glóbulos blancos y los hay del tipo B y T. • Los linfocitos B se convierten en células que producen anticuerpos, los cuales se adhieren a un antígeno específico y facilitan la destrucción del antígeno por parte de las células inmunitarias. • Los linfocitos T atacan los antígenos directamente y ayudan a controlar la respuesta inmunitaria. También liberan químicos, conocidos como citoquinas, los cuales controlan toda la respuesta inmunitaria. A medida que los linfocitos se desarrollan, aprenden normalmente a diferenciar entre los tejidos corporales propios y las sustancias que normalmente no se encuentran en el cuerpo. Una vez que se forman las células B y T, algunas de ellas se multiplican y brindan "memoria" para el sistema inmunitario, lo que le permite responder más rápida y eficientemente la próxima vez que usted esté expuesto al mismo antígeno y, en muchos casos, impide que usted se enferme.
Mediadores celulares La primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptorde membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos Tllamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales: • Secretan anticuerpos primeramente de tipoIgM; • Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado; • Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial; • Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria. La respuesta de anticuerpos en contra de los antígenos no proteicos (lípidos, polisacáridos) no requieren la participación de linfocitos T cooperadores, por lo que son llamados antígenos T-independientes. Las células que producen los anticuerpos son las células plasmáticas, un tipo especial de linfocito Bque se especializa en la producción de un anticuerpo particular y específico. Respuesta humoral primaria La cantidad de anticuerpo secretado por células plasmáticas y la clonación de estas mismas células la primera vez que entra en contacto el receptor con el antígeno encuentra su máximo aproximadamente a los 7 días de la primera infección (5-10 días). Habitualmente, la respuesta máxima de anticuerpos son del isotipo IgM, por encima de IgG,2 inducida por todo tipo deinmunógeno. La dosis necesaria para la inmunización generalmente debe ser relativamente alta, óptimamente con la presencia de adyuvantes para los antígenos proteicos. Respuesta humoral secundaria Una infección repetida por un mismo antígeno activa los linfocitos de memoria creados como consecuencia de la respuesta humoral primaria. La respuesta, entonces, se inicia más rápidamente, al cabo de unos 3 días. Por su parte, la respuesta máxima de anticuerpos es mayor, con una intensidad de 100 a 1000 veces la respuesta primaria, y es principalmente del isotipo IgG (en ciertas situaciones de los isotipos IgA e IgE). También dura más tiempo, haciendo que su declive sea más lento. Es una respuesta inducida por antígenos proteicos y sólo son requeridas bajas dosis de antígenos infectantes, sin necesidad de adyuvantes. Funciones Además de reconocer a los antígenos, los anticuerpos pueden neutralizar la capacidad de infectar de los microorganismos y "marcar" a los patógenos para facilitar su eliminación.
Los anticuerpos no sólo son específicos en cuanto al tipo de antígeno que reconocen, sino también en cuanto al tipo de respuesta que inducen. Algunos promueven la fagocitosis y otros dificultan la secreción de mediadores químicos que participan en la respuesta inflamatoria y en la activación del complemento. Por ejemplo:
INFLAMACIÓN La respuesta inflamatoria (inflamación) se presenta cuando los tejidos son lesionados por bacterias, traumatismo, toxinas, calor o cualquier otra causa. El tejido dañado libera químicos, entre ellos histamina, bradiquinina y prostaglandinas. Estos químicos hacen que los vasos sanguíneos dejen escapar líquido hacia los tejidos, lo que causa inflamación. Esto ayuda a aislar la sustancia extraña del contacto posterior con tejidos corporales. Los químicos también atraen a los glóbulos blancos llamados fagocitos que se "comen" a los microorganismos y células muertas o dañadas. Este proceso se denomina fagocitosis. Los fagocitos finalmente mueren. El pus se forma debido a la acumulación de tejido muerto, bacterias muertas y fagocitos vivos y muertos.
Las inmunoglobulinas son muy Necesarias para nuestro organismo, en una deficiencia de esta prodriamos quedar muy suceptibles a enfermedades tales como: Kwashiorkor o Marasmo(si no se tratan a tiempo la primera puede ocasinar la segunda). Cuando un niño no recibe ciertos aminoácidos esenciales para el crecimiento procedentes de la leche materna (Iga). Cuando el niño es destetado, si la dieta que reemplaza a la leche tiene un alto contenido en fécula y carbohidratos, y es deficiente en proteínas, como es común en diferentes partes del mundo donde el principal componente de la dieta consiste en almidones vegetales, o donde el hambre hace estragos, los niños pueden desarrollar Kwashiorkor. Esta se debe a que el niño no está consiguiendo las cantidades necesarias de las Inmunogloblinas si no se trata a tiempo pueden llevar a la muerte. • Estas inmunoglobulinas son muy importantes ya que proporcionan al feto una especia se capa protectora la cual lo cubre y lo protege de la mayoría de las enfermedades ya que el feto en incapaz de auntodefenderse aún pero Muchos microorganismos no son capaces de atravesar la placenta, por lo que el feto está protegido durante una época en la que su sistema inmune no está maduro. Sin embargo, la mayoría de los virus sí son capaces de atravesar o romper esta barrera; es posible, por ejemplo la transmisión vertical del VIH durante el embarazo, aunque es más frecuente en el parto, y no siempre ocurre. Otro ejemplo ilustrativo es el del virus de la viruela, capaz de anidar en la placenta y romperla causando pérdidas antes del primer mes, patologías en el embrión hasta el tercer mes y en el feto después del tercer mes. • Muchas drogas pueden atravesar la barrera placentaria, llegando al feto (motivo por el que muchos medicamentos están contraindicados durante el embarazo). Fallas en algunas de estas funciones están asociadas a un amplio rango de complicaciones del embarazo humano, incluyendo la restricción del crecimiento intrauterino, preeclampsia y abortos espontáneos, entre otros. • • La función esencial de las inmunoglobulinas es la de unirse al antígeno. De esta manera las inmunoglobulinas actúan como receptoras de señales antigénicas o bien pueden colaborar en la destrucción antigénica. La primera función se presenta cuando las inmunoglobulinas se encuentran insertas en la membrana de los linfocitos B (inmunoglobulinas de membrana), y para la segunda requieren la colaboración del comple¬mento, macrófagos, neutrófilos y células NK, que tienen la propiedad de unir las inmunoglobulinas por su extremo Fc. • La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante deanticuerpo en las secreciones seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA secretora) • Actúan como la defensa inicial contra los patógenosinvasores (virus y bacterias) antes de que penetren en elplasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se instalen en las mucosas.
La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
Mediadores celulares[editar] La primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales: Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM; Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado; Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial; Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria. La respuesta de anticuerpos en contra de los antígenos no proteicos (lípidos, polisacáridos) no requieren la participación de linfocitos T cooperadores, por lo que son llamados antígenos T-independientes. Las células que producen los anticuerpos son las células plasmáticas, un tipo especial de linfocito B que se especializa en la producción de un anticuerpo particular y específico. Respuesta humoral primaria[editar] La cantidad de anticuerpo secretado por células plasmáticas y la clonación de estas mismas células la primera vez que entra en contacto el receptor con el antígeno encuentra su máximo aproximadamente a los 7 días de la primera infección (5-10 días). Habitualmente, la respuesta máxima de anticuerpos son del isotipo IgM, por encima de IgG,2 inducida por todo tipo de inmunógeno. La dosis necesaria para la inmunización generalmente debe ser relativamente alta, óptimamente con la presencia de adyuvantes para los antígenos proteicos.3 Respuesta humoral secundaria[editar] Una infección repetida por un mismo antígeno activa los linfocitos de memoria creados como consecuencia de la respuesta humoral primaria. La respuesta, entonces, se inicia más rápidamente, al cabo de unos 3 días. Por su parte, la respuesta máxima de anticuerpos es mayor, con una intensidad de 100 a 1000 veces la respuesta primaria, y es principalmente del isotipo IgG (en ciertas situaciones de los isotipos IgA e IgE). También dura más tiempo, haciendo que su declive sea más lento. Es una respuesta inducida por antígenos proteicos y sólo son requeridas bajas dosis de antígenos infectantes, sin necesidad de adyuvantes.
Mediadores celulares[editar] La primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales: Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM; Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado; Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial; Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria. La respuesta de anticuerpos en contra de los antígenos no proteicos (lípidos, polisacáridos) no requieren la participación de linfocitos T cooperadores, por lo que son llamados antígenos T-independientes. Las células que producen los anticuerpos son las células plasmáticas, un tipo especial de linfocito B que se especializa en la producción de un anticuerpo particular y específico. Respuesta humoral primaria[editar] La cantidad de anticuerpo secretado por células plasmáticas y la clonación de estas mismas células la primera vez que entra en contacto el receptor con el antígeno encuentra su máximo aproximadamente a los 7 días de la primera infección (5-10 días). Habitualmente, la respuesta máxima de anticuerpos son del isotipo IgM, por encima de IgG,2 inducida por todo tipo de inmunógeno. La dosis necesaria para la inmunización generalmente debe ser relativamente alta, óptimamente con la presencia de adyuvantes para los antígenos proteicos.3 Respuesta humoral secundaria[editar] Una infección repetida por un mismo antígeno activa los linfocitos de memoria creados como consecuencia de la respuesta humoral primaria. La respuesta, entonces, se inicia más rápidamente, al cabo de unos 3 días. Por su parte, la respuesta máxima de anticuerpos es mayor, con una intensidad de 100 a 1000 veces la respuesta primaria, y es principalmente del isotipo IgG (en ciertas situaciones de los isotipos IgA e IgE). También dura más tiempo, haciendo que su declive sea más lento. Es una respuesta inducida por antígenos proteicos y sólo son requeridas bajas dosis de antígenos infectantes, sin necesidad de adyuvantes.
melodys delgado 2012-0399
ResponderEliminarLos anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el inmunitario pará identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos
Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la defensa del organismo ya que tienen la capacidad de identificar y neutralizar sustancias extrañas. Existen cinco isotopos de inmunoglobulinas: IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, cada una de ellas con ciertas características diferenciales, pero todas ellas con capacidad de unirse a antígenos de manera especifica.
los calostro son líquidos secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto.los calostro están compuestos por aminoácidos inmunoglobulinas de crecimiento,vitaminas,citosinas entre otras enzimas.
los anticuerpos desempeñan un papel importante en el sistema inmune .
el antígeno es cualquier molécula capaz de inducir la producción de anticuerpos específicos y la activación de linfocitos
RANDY 2011-0538
ResponderEliminarLa Inmunidad Humoral es aquella que se caracteriza porque los principales componentes del sistema Inmunológico, los Anticuerpos o Inmunoglobulinas bloquean o lisan Noxas biológicas en forma directa en el medio extracelular, es decir, sin haber ingresado a las células eucariotas del propio cuerpo, no hay participación directa de células Inmunológicas(Leucocitos-Linfocitos) sino solo los Anticuerpos sintetizados por los Linfocitos B y T.
89729- La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
ResponderEliminarLa primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM;
Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado;
Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial;
Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria.
los calostro son líquidos secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto. Los calostro están compuestos por aminoácidos. inmunoglobulinas de crecimiento,vitaminas,citosinas entre otras enzimas.
los anticuerpos desempeñan un papel importante en el sistema inmune
el antígeno es cualquier molécula capaz de inducir la producción de anticuerpos específicos y la activación de linfocitos
Estructura de los anticuerpos
ResponderEliminarLos anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.34 En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos.
Las inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían la especificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc).
En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes.
Ese mismo año, Porter identifica los componentes de las cadenas ligeras y pesadas que se encontraban en sus fragmentos de papaína y pepsina, y consigue sus pesos moleculares.
En 1960, Nisonoff demostró que la digestión con pepsina de IgG's producía un fragmento bivalente, que en realidad está formado por otros dos, que el denominó F (ab')2 .
Isotipo de inmunoglobulinas
ResponderEliminarSe sabe que no todas las inmunoglobulinas de una misma clase tienen idéntica estructura, sino que dentro de cada isotipo se pueden establecer subtipos considerando la secuencia de aminoácidos de la región constante de las cadenas H y el diferente número y situación de los puentes disulfuro intercatenarios establecidos entre las cadenas pesadas. Así, la IgG humana se divide en cuatro subclases (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) y la IgA (IgA1 e IgA2).
La información genética que permite la existencia de un repertorio amplio de anticuerpos reside en diferentes cromosomas: los genes que codifican para las diferentes regiones e isotipos de cadenas pesadas se encuentran en el cromosoma 14, los que codifican para la cadena ligera kappa se encuentran en el cromosoma 2 y en el 22, los que codifican para la cadena lambda. La distribución de los antisuerpos varía entre la vida prenatal y postnatal temprana (predominio de anticuerpos IgG maternos) y el resto de la vida del ser humano (predominio de los anticuerpos IgM en la respuesta inmune primaria y predominio global de los IgG en suero y de los IgA en secreciones mucosas, dentro de la respuesta secundaria). IgG: Es la inmunoglobulina de mayor concentración en circulación sanguínea (70% del total de los anticuerpos). Es un monómero, donde la cadena pesada puede ser de 4 subclases distintas. Es el anticuerpo preponderante en la respuesta secundaria. Todas las subclases atraviesan la placenta y todas, excepto la IgG4 pueden activar el complemento. Su localización puede ser tanto intravascular como extravascular. IgM: Es un anticuerpo que circula en sangre como un pentámero de la unidad básica. La molécula posee además una cadena adicional, llamada J, que parece desempeñar un papel importante en la polimerización de las subunidades. La IgM es el anticuerpo predominante en las respuestas primarias. La IgM encontrada en la superficie de los linfocitos B (BCR) es monomérica.
Inmunoglobulina, Valores normales
ResponderEliminarEs un examen para medir en forma rápida y precisa el nivel específico de ciertas proteínas, llamadas inmunoglobulinas, en la sangre. Específicamente, este examen busca las proteínas IgM, IgG e IgA.
Razones por las que se realiza el examen
El examen proporciona una medición rápida y precisa de las cantidades de inmunoglobulinas M, G y A. Las inmunoglobulinas son proteínas que son en su mayoría anticuerpos.
Valores normales
IgG: 560 a 1800 mg/dL
IgM: 45 a 250 mg/dL
IgA: 100 a 400 mg/dL
La inmunoglobulina G (IgG)
ResponderEliminares una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más abundante del suero, con una concentración de 600-1.800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales.
La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto. Es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso molecular de 150.000 Daltons,1 así puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de IgG se controla principalmente por el estímulo de los antígenos. En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal.
Hay veces que estas inmunoglobulinas no responden adecuadamente. Especialmente en casos de Anaplasmosis simple.
Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en peso de glúcidos.
La inmunoglobulina M (IgM)
ResponderEliminares uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo, constituyendo un 6% de la población presente en sangre. Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en la que se presenta exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons),1 aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM.
La capacidad de la IgM para formar estos complejos -lo cual le da gran facilidad para unir el complemento- es la que le da el poder de opsonizar determinados antígenos, provocando la lisis de bacterias, envueltas víricas y otros agentes patógenos. Es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada en respuesta a una infección.
La inmunoglobulina A (IgA)
ResponderEliminares la clase predominante de anticuerpo en las secreciones seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA secretora)
Actúan como la defensa inicial contra los patógenos invasores (virus y bacterias) antes de que penetren en el plasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se instalen en las mucosas.
La IgA tiene una masa molecular que oscila entre 170.000 y 720.000, ya que forma estructuras poliméricas de la unidad estructural básica; la cadena H es del isotipo α, contiene un 7-12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 90-420 mg por 100 mL.
Formacion de IgA secretora
ResponderEliminarLa IgA secretora. Las respuestas inmunes humorales en la mucosa son primordialmente del isotipo IgA. La IgA secretora es un anticuerpo que puede atravesar las membranas mucosas y ayuda a impedir la entrada de los microorganismos. Un motivo para considerar el MALT como un sistema distinto, es que las células linfoides asociadas a la mucosa recirculan principalmente dentro del sistema linfoide mucoso. Así, las células linfoides estimuladas en las placas de Peyer por un antígeno, viajan por la linfa hacia los linfáticos regionales y luego por el conducto torácico a la circulación, para de nuevo ir a asentarse en las mucosas, donde van a secretar IgA. La recirculación específica (tropismo por las mucosas) se basa en las moléculas de adhesión que éstas células expresan. Basándose en este mecanismo, la estimulación antigénica en un área de la mucosa provoca una respuesta de anticuerpos (IgA) en otras zonas mucosas.
Estructura, síntesis y funciones. La IgA secretora es dimérica (cadena J) y va asociada a un polipéptido llamado componente secretor, derivado del receptor presente en las células del endotelio, necesario para el transporte de la IgA hacia la luz. Su poder opsonizante no es muy grande. Sólamente los PMN neutrófilos presentan un receptor para la IgA. Existen dos subclases de IgA: IgA1 e IgA2, con diferente distribución en nuestros tejidos corporales. En los fluidos internos la IgA1 es el 90 % de los anticuerpos IgA. En las secreciones mucosas, la IgA1 supone un 40-60 % y la IgA2 hasta el 60 %, quizá en respuesta a las proteasas producidas por algunos microorganismos que son capaces de hidrolizar la IgA1.
La inmunoglobulina D (IgD)
ResponderEliminares uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo humano. Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 Daltons. No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por ser el mayor componente de la superficie de muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la activación y supresión de linfocitos. La IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma.
Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina.
La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no es bien conocido; se sugiere que es un receptor antigénico de membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y también que es un ligando para los receptores de IgD en la inmunoregulación de las células T ‘helper’. Es muy susceptible a la proteólisis.
La IgD representa menos del 1% del total de inmunoglobulinas plasmáticas; la concentración en suero depende de la edad y de la herencia genética. En suero de pacientes con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy elevadas.
La inmunoglobulina E (IgE)
ResponderEliminares un tipo de anticuerpo (o isotipo de inmunoglobulina) presente únicamente en mamíferos. Está implicada en la alergia (reacciones del tipo I de hipersensibilidad). y la respuesta inmune efectiva contra diversos agentes patógenos, especialmente parásitos. Por eso, sus niveles suelen estar bastante elevados tanto en paciente alérgicos como en personas que sufran alguna parasitosis. La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de citocinas y moléculas proinflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce su antígeno específico.
La IgE es una glicoproteína de aproximadamente 190 kDa.3 Como otros anticuerpos monoméricos, está compuesta de dos cadenas pesadas y dos ligeras, unidas por puentes disulfuro. Su cadena pesada consta de 5 dominios, uno variable y cuatro constantes de tipo ε.
La mayor parte de la IgE se encuentra unida a FcεRI en la superficie de los mastocitos, eosinófilos y basófilos. El reconocimiento de un antígeno por la IgE desencadena complejas reacciones inmunitarias, entre las que pueden destacarse, por ejemplo, la desgranulación de los mastocitos, que liberan sustancias vasoactivas como la histamina, así como la intervención de los eosinófilos en la respuesta inflamatoria.
Contiene de un 10 a un 12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 0,01 a 0,10 mg por 100 mL.4
Genetica de las Inmunoglobulinas (1)
ResponderEliminarLos linfocitos B, al reconocer un determinado antígeno mediante las inmunoglobulinas de superficie, se activan, proliferan y diferencian hasta células plasmáticas que poseen la propiedad de sintetizar y secretar inmunoglobulinas en grandes cantidades. La síntesis de inmunoglobulinas, como glicoproteínas que son, se efectúa en los ribosomas de las células plasmáticas, donde tiene lugar la traducción de RNA mensajero correspondiente a las cuatro cadenas peptídicas. Posteriormente se producirá el proceso de la glicosilación de dichas cadenas y la secreción de las mismas.
El conocimiento de la heterogeneidad de las inmunoglobulinas debida a su diversidad de clases y a la gran variabilidad estructural derivada de la parte variable de las mismas, ha producido, a su vez, una gran inquietud por conocer a nivel genético el proceso de regulación y síntesis de estas moléculas.
Hoy ya conocemos los mecanismos más relevantes por los cuales el organismo es capaz de sintetizar millones de moléculas de inmunoglobulinas diferentes con una cantidad de material genético limitado.
A partir de los estudios de Tonegawa en 1976, aparece un acumulo de conocimientos por los que se sabe que la síntesis de las cadenas ligeras y pesadas se regula por genes que se encuentran en cromosomas distintos.
Esto fue puesto de manifiesto empleando técnicas de digestión enzimática del DNA de células B y posterior hibridación con sondas de DNA complementario (cDNA), mediante la técnica de Southern Blot (ver capitulo Métodos). Mediante esta técnica, se pudo observar que usando un cDNA marcado radioactivamente como sonda correspondiente a parte de una cadena pesada, éste se unía a segmentos de DNA de líneas celulares de ratón que contenían el cromosoma 12. Por otra parte, empleando igualmente sondas de cDNA marcadas radioactivamente frente al DNA de cadenas ligeras de tipo k, éstas se unen a células que contienen el cromosoma 6, mientras que las sondas para DNA de cadenas ligeras l lo hacen al cromosoma 16. se especifica, tanto en humano como en ratón, el cromosoma donde se encuentran estos segmentos de genes.
Genetica de las Inmunoglobulinas (2)
ResponderEliminarOtra característica importante de la formación de inmunoglobulinas es que, en la síntesis de cada una de las cadenas de inmunoglobulinas participan varios segmentos de genes de cuyas combinaciones resultan los diversos genes funcionales, responsables directos de la codificación de cada una de las cadenas de inmunoglobulinas. Esto explica las múltiples posibilidades de formación del gran número de inmunoglobulinas partiendo de un limitado material genético. La codificación multigénica de las inmunoglobulinas fue demostrada también por Tonegawa analizando DNA de células embrionarias de ratón y de un mieloma también de ratón.
Estos segmentos codifican por separado la parte variable, la parte constante y las partes por las que ambas regiones se unen, esto es, las regiones bisagra. Los segmentos que codifican la parte variable son de dos tipos, segmentos V y segmentos D, responsables de la variabilidad y diversidad de las inmunoglobulinas respectivamente. Le siguen los segmentos J o de unión, responsables de unir los fragmentos anteriores con los segmentos C que codifican para la parte constante. El número de segmentos responsables de la codificación de la parte constante es muy limitado en relación con el número de segmentos que codifican la parte variable de las inmunoglobulinas.
En las células embrionarias los segmentos de una misma clase se encuentran separados del resto de tal forma que, por una parte, se encuentran los segmentos V, por otra los D, los J y los C. Estos segmentos están contenidos en los exones, que son aquellos fragmentos de DNA que serán transcritos para dar lugar a la síntesis de proteínas, y que se encuentran separados entre sí por fragmentos de DNA no codificadores de proteínas denominados intrones.
En consecuencia se puede concluir que: La síntesis de las cadenas ligeras y pesadas de las inmunoglobulinas está regulada por cromosomas distintos. En esta síntesis participan varios segmentos de genes que combinados dan lugar a los genes funcionales responsables de la codificación de las cadenas de las inmunoglobulinas.
Genetica de las inmunoglobulinas
ResponderEliminarLas observaciones anteriores se interpretaron como que a lo largo del proceso madurativo de los linfocitos B, se produce un reagrupamiento de segmentos de genes para la iniciación de la síntesis de las cadenas ligeras y pesadas. A este fenómeno se denomina recombinación intracromosómica.
A medida que se produce el proceso madurativo de los linfocitos B, los segmentos V, D y J cambian de sitio en el cromosoma de tal manera que se colocan juntos. Posteriormente este conjunto V/D/J se reagrupa con el segmento C correspondiente quedando constituido en consecuencia un gen con toda la información de la cadena. Cuando el linfocito B es maduro posee ya reagrupados los genes correspondientes a sus cadenas ligeras y pesadas y sólo podrá producir un determinado tipo de anticuerpo.
En la síntesis de cadenas ligeras participan los segmentos V, J y C (es decir, no hay genes D para la cadena ligera). Así pues, en el proceso de recombinación de genes de cadenas ligeras se acopla un segmento V con un segmento J y el conjunto V/J se recombina con el segmento correspondiente a la parte constante C. El proceso de transcripción se hace de tal manera que el RNA mensajero contiene información secuenciada V, J y C. En la Figura 4.3 se esquematiza el proceso de recombinación y trascripción ocurridos en la línea celular B conducente a la síntesis de cadenas k.
A su vez, un proceso similar, si bien esta vez en dos etapas, ocurre para la formación de una cadena pesada. En este caso participan los segmentos V, D, J, y C. Primero se produce la recombinación entre un segmento D y un segmento J. En la segunda fase, este conjunto D/J se recombina con un segmento V. El complejo V/D/J se puede por último recombinar con cada uno de los segmentos que codifican las regiones constantes, según la inmunoglobulina a formar.
El calostro
ResponderEliminares un líquido secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto, compuesto por inmunoglobulinas, agua, proteínas, grasas y carbohidratos en un líquido seroso y amarillo.
"Para el nacimiento del bebé se preparara uno de los alimentos más importantes de su vida, el calostro. Este alimento es la primera leche que se produce y su duración está entre los 2 y 5 días, antes de que se empiece a producir la leche definitiva.
El calostro es un alimento ideal y primordial, ya que en él está la primera inmunización del bebé y resuelve además las necesidades alimentarias de sus pequeños órganos, aún no maduros.
Algunas diferencias existentes con respecto a la leche definitiva son por ejemplo la densidad, mucho mayor y más pegajoso. Por su color, al calostro lo apodan oro líquido, esto se debe a su color algo dorado, claro que depende de la mama que lo produce, a veces es más oscuro y otras veces más claro.
Precalostro. Antes de hablar del calostro previamente hay que saber que existe el precalostro que se forma durante el tercer trimestre de gestación, los pechos empiezan a secretar un líquido que se encuentra formado por plasma, sodio, cloro, inmunoglobulinas, lactoferrina, seroalbúmina y una ínfima cantidad de lactosa. Este líquido se llama Precalostro y avisa que los pechos están preparándose para amamantar al nuevo bebé.
Funciones de los anticuerpos
ResponderEliminarPuesto que los anticuerpos se dan de forma libre en el torrente sanguíneo, se dice que son parte del sistema inmunitario humoral. Los anticuerpos circulantes son producidos por líneas clonales de linfocitos B que responden específicamente a un antígeno que puede ser un fragmento de proteína de la cápside viral, por ejemplo. Los anticuerpos contribuyen a la inmunidad de tres formas distintas: pueden impedir que los patógenos entren en las células o las dañen al unirse a ellas (neutralización). Pueden estimular la eliminación de un patógeno por los macrófagos y otras células revistiendo al patógeno (opsonización) y pueden desencadenar la destrucción directa del patógeno estimulando otras respuestas inmunes como la vía del complemento (lisis).
Los anticuerpos que se unen a la superficie de los antígenos, por ejemplo, en una bacteria, atraen los primeros componentes de la cascada del complemento mediante su región Fc e inician la activación del sistema "clásico" del complemento. Esto acaba con la muerte de la bacteria de dos formas:5 Primero, la unión de las moléculas del complemento con el anticuerpo marca al microbio para la ingestión por los fagocitos en un proceso llamado opsonización. Estos fagocitos son atraídos por ciertas moléculas del complemento. En segundo lugar, algunos componentes del sistema del complemento forman un complejo de ataque a membrana para ayudar a los anticuerpos a matar a la bacteria por medio de lisis. Los anticuerpos más efectivos en la activación del Sistema del Complemento son los de tipo IgM y los de tipo IgG subclase 1 y 3 (IgG1 e IgG3).
Para combatir a los patógenos que se replican en el exterior de las células, los anticuerpos se unen a los patógenos para ensamblarlos juntos provocando su aglutinación. Puesto que un anticuerpo tiene al menos dos paratopos se puede unir a más de un antígeno acoplándose a epítopos idénticos portados en las superficies de esos antígenos. Revistiendo al patógeno, los anticuerpos estimulan las funciones efectoras contra éste en las células que reconocen la región Fc.5
Aquellas células que reconocen los patógenos revestidos tienen receptores del Fc que, como su nombre indica, interactúan con la región Fc de los anticuerpos IgA, IgG, e IgE. El acoplamiento de un anticuerpo particular con el receptor Fc de una determinada célula desencadena en ella una función efectora: los fagocitos realizarán la fagocitosis, las células cebadas y los neutrófilos producirán la degranulación, las células asesinas naturales liberarán citoquinas y moléculas citotóxicas que finalmente acabarán con la destrucción del microbio invasor. Los receptores Fc son específicos del isotipo, lo que da una mayor flexibilidad al sistema inmune, afectando solo al mecanismo inmune adecuado para los distintos patógenos.
Activacion de la celula b
ResponderEliminarLa activación de linfocitos B es una combinación de su proliferación y diferenciación terminal en células plasmáticas. El reconocimiento de linfocitos B no es el único elemento requerido para la activación de células B. Aquellas que aún no han sido expuestas a antígeno, pueden ser activadas de manera dependiente o independiente de las células T.
Los linfocitos B son los leucocitos de los cuales depende la inmunidad mediada por anticuerpos con actividad específica de fijación de antígenos. Las células B, que constituyen un 5 a 15% del total de linfocitos,[cita requerida] dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos.
Los linfocitos son de dos tipos principales, atendiendo a su origen y función: células T, que se diferencian inicialmente en el timo, y las células B, que se diferencian en el hígado y bazo fetal, y en la médula ósea del adulto (la 'B' proviene del latín Bursa fabricii, el órgano en el cual se desarrollan los linfocitos B en las aves). Durante su desarrollo, los linfocitos T y B adquieren receptores específicos para antígenos, el de las células B se le conoce como Receptor de linfocito B (BCR).
Antigeno y anticuerpo
ResponderEliminarLos anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.
Un antígeno ("anti", del griego αντι- que significa 'opuesto' o 'con propiedades contrarias' y "geno", de la raíz griega γεν, generar, producir; que genera o crea oposición) es una sustancia que desencadena la formación de anticuerpos y puede causar una respuesta inmunitaria.1 La definición moderna abarca todas las sustancias que pueden ser reconocidas por el sistema inmune adaptativo, bien sean propias o ajenas.
Los antígenos son usualmente proteínas o polisacáridos. Esto incluye partes de bacterias (cápsula, pared celular, flagelos, fimbrias, y toxinas), de virus y otros microorganismos. Los lípidos y ácidos nucleicos son antigénicos únicamente cuando se combinan con proteínas y polisacáridos. Los antígenos no-microbianos exógenos (ajenos al individuo) pueden incluir polen, clara de huevo, y proteínas de tejidos y órganos trasplantados, o proteínas en la superficie de glóbulos rojos transfundidos.
Cada antígeno está definido por su anticuerpo, los cuales interactúan por complementariedad espacial. La zona donde el antígeno se une al anticuerpo recibe el nombre de epítopo o determinante antigénico, mientras que el área correspondiente de la molécula del anticuerpo es el paratopo.
Dinamica de las respuestas de los Anticuerpos
ResponderEliminarLa dinámica de la respuesta inmune constituye, según nuestra consideración, la Ley de la Inmunología, e incluye las siguientes categorías: latencia, intensidad, duración y memoria, que tienen características distintivas de acuerdo con que se trate de una respuesta inmune primaria, puesta en contacto del individuo con un inmunógeno específico, por primera vez; o de una respuesta secundaria, por puestas en contacto sucesivas del mismo inmunógeno, devenido antígeno. Así, en la secundaria, el período de latencia o tiempo que media entre la puesta en contacto y la producción de efectores de la respuesta se hace más corto, su intensidad es de mayor magnitud y su duración o persistencia es más prolongada; además de que se modifican sus características en cuanto a afinidad e isotipos de Inmunoglobulinas, no Ig M, es decir, IgG, IgA o IgE, que tienen alta afinidad por el antígeno y son derivadas de las células de memoria desarrolladas durante la respuesta primaria y sobre cuyas vías de generación hay diferentes hipótesis a partir de trabajos experimentales recientes. 1
Hemos estudiado esta dinámica utilizando, como modelo, la producción de anticuerpos anti- HBs contra el antígeno de superficie del virus de la hepatitis B (HBsAg) subtipo adw2 de vacuna recombinante de la hepatitis B.
Partimos de un metaanálisis previo de 29 trabajos, realizado por nosotros en poblaciones de diferentes continentes, en un total de 3746 individuos 2 y estudios individuales realizados por investigadores de nuestro grupo en estudiantes de Medicina de nuestro país, utilizando diferentes esquemas de inmunización. 3
En el metaanálisis citado los valores de latencia, dado como porcentaje (%) de seroprotegidos después de la primera y segunda dosis de la vacuna fueron 20 y 70 respectivamente; la intensidad, dada como % de seroprotegidos al finalizar el esquema completo de 3 dosis, fue de 95 y la durabilidad estimada a partir del tiempo ( T ½) de caída de los anticuerpos, fue de aproximadamente 12 años; fue la memoria, considerada como la respuesta de anticuerpos después de una dosis de refuerzo administrada a individuos previamente vacunados y medida como el cociente Después/ Antes, ( D/A) > 4 veces.
Nos propusimos utilizar este modelo para realizar investigaciones de corte preventivo y pronóstico en personal de alto riesgo de exposición y diseminación, en estudiantes de Medicina, quienes han participado en forma activa en diferentes cursos electivos problémicos de Inmunología desde hace más de 3 años. Parte de estos trabajos ha sido objeto de presentaciones en Forum estudiantiles.
Con el objetivo de evaluar la cinética individual y colectiva de la dinámica de la respuesta inmune, y sus categorías, y como parte de la evaluación de inmunoeficiencia, en esta investigación utilizamos el siguiente método
2012-0176, Odalis Mabel Ramos Soto, BIOLOGIA MOLECULAR, lunes de 3pm a 6pm.
ResponderEliminarInmunidad humoral
es el principal mecanismo de defensa contra losmicroorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes delsistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
Estructura de los anticuerpos
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido. En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos
Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la defensa del organismo ya que tienen la capacidad de identificar y neutralizar sutancias extrañas. De ahí que históricamente las inmunoglobulians (Igs) se conociesen con el nombre de anticuerpos (ACs), por su función de anteponerse a lo extraño. Son las principales sustancias responsables de la respuesta inmune humoral y su correcto funcionamiento es esencial para la defensa frente a microbios. Su carencia hace que el individuo muera por infecciones si no se instaura un tratamiento adecuado y a tiempo.
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que se producen por los linfocitos B o sus células derivadas, las células plasmáticas. En el organimo se pueden encontrar de dos formas:
• De forma soluble en líquidos biológicos, donde actúan neutralizando y colaborando en la destrucción de antígenos y
• Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan como receptores de antígenos.
Existen cinco isotipos de inmunoglobulinas: IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, cada una de ellas con ciertas características diferenciales, pero todas ellas con capacidad de unirse a antígenos de maenra específica. En este capítulo analizaremos su estructura, su función y el control genético de su síntesis.
Rut Ester Rivera Chireno 2012-0076, BIOLOGIA MOLECULAR, lunes de 3pm a 6pm.
ResponderEliminarLa inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM;
Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado;
Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial;
Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria.
los calostro son líquidos secretado por las glándulas mamarias durante el embarazo y los primeros días después del parto. Los calostro están compuestos por aminoácidos. inmunoglobulinas de crecimiento,vitaminas,citosinas entre otras enzimas.
Estructura de los anticuerpos
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.34 En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos.
Las inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían la especificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc).
En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes.
Ese mismo año, Porter identifica los componentes de las cadenas ligeras y pesadas que se encontraban en sus fragmentos de papaína y pepsina, y consigue sus pesos moleculares.
José david 2011-0795
ResponderEliminarLa inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
daniela castro mateo 2011-0415
ResponderEliminarLas primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
En los años 1950, Porter procede a hacer una digestión suave con papaína, obteniendo tres fragmentos, dos de los cuales retenían la especificidad de antígeno (Fab), mientras que el tercero no mostraba actividad de unión, mientras que se podía cristalizar (Fc).
En 1959, Edelman, utilizando 2-Mercaptoetanol y urea, seguido de electroforesis, consigue aislar las cadenas ligeras y pesadas, al disociar sus enlaces disulfuro y no covalentes.
La inmunoglobulina D (IgD)
es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo humano. Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 Daltons. No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por ser el mayor componente de la superficie de muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la activación y supresión de linfocitos.
La IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma.
Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina.
YOCARIS VALDEZ SANTANA 2012-0396
ResponderEliminarLUNES 3-6
La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
Las primeras investigaciones sobre la estructura de los anticuerpos fueron realizados mediante sencillas digestiones con pepsina y papaína por Rodney Robert Porter y Gerald M. Edelman, seguidas de electroforesis. Ambos recibieron por ello el Premio Nobel de medicina en 1972. También fue importante la figura de Alfred Nisonoff:
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que se producen por los linfocitos B o sus células derivadas, las células plasmáticas. En el organimo se pueden encontrar de dos formas:
• De forma soluble en líquidos biológicos, donde actúan neutralizando y colaborando en la destrucción de antígenos y
• Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan como receptores de antígenos.
Karelin L. Telemaco P. 2011-0498
ResponderEliminarInmunidad Humoral Es la forma como el cuerpo reconoce y se defiende a sí mismo contra bacterias, virus y sustancias que parecen extrañas y dañinas.
Información
El sistema inmunitario protege al organismo de sustancias posiblemente nocivas. Para ello, reconoce y responde a los antígenos, que son moléculas (usualmente proteínas) que se encuentran en la superficie de las células, los virus, los hongos o las bacterias. Las sustancias inertes, como toxinas, químicos, drogas y partículas extrañas (como una astilla), también pueden ser antígenos. El sistema inmunitario reconoce y destruye sustancias que contengan estos antígenos.
Las células corporales tienen proteínas que son antígenos, entre ellos un grupo llamado antígenos HLA. El sistema inmunitario aprende a ver estos antígenos como normales y usualmente no reacciona contra ellos.
INMUNIDAD INNATA
La inmunidad innata, o inespecífica, es un sistema de defensa con el cual usted nació y que lo protege contra todos los antígenos. La inmunidad innata consiste en barreras que impiden que los materiales dañinos ingresen en el cuerpo. Estas barreras forman la primera línea de defensa en la respuesta inmunitaria. Ejemplos de inmunidad innata abarcan:
• El reflejo de la tos
• Las enzimas de las lágrimas y de los aceites de la piel
• El moco, que atrapa bacterias y partículas pequeñas
• La piel
• El ácido estomacal
La inmunidad innata también viene en forma de químico proteínico, llamado inmunidad humoral innata. Los ejemplos abarcan: el sistema de complementos del cuerpo y sustancias llamadas interferón e interleucina 1 (que causa la fiebre).
Si un antígeno traspasa estas barreras, es atacado y destruido por otras partes del sistema inmunitario.
INMUNIDAD ADQUIRIDA
Es la inmunidad que se desarrolla con la exposición a diversos antígenos. El sistema inmunitario de la persona construye una defensa contra ese antígeno específico.
INMUNIDAD PASIVA
Se debe a anticuerpos que se producen en un cuerpo diferente del nuestro. Los bebés tienen inmunidad pasiva, dado que nacen con los anticuerpos que la madre les transfiere a través de la placenta. Estos anticuerpos desaparecen entre los 6 y los 12 meses de edad.
La inmunización pasiva también puede deberse a la inyección de antisuero, que contiene anticuerpos formados por otra persona o animal. Esto brinda protección inmediata contra un antígeno, pero no suministra una protección duradera. La inmunoglobulina sérica (administrada para la exposición a la hepatitis) y la antitoxina para el tétanos
COMPONENTES DE LA SANGRE
El sistema inmunitario incluye ciertos tipos de glóbulos blancos al igual que sustancias químicas y proteínas de la sangre, como anticuerpos, proteínas del complemento e interferón. Algunos de éstas atacan directamente las sustancias extrañas en el cuerpo, mientras que otras trabajan juntas para ayudar a las células del sistema inmunitario.
Los linfocitos son un tipo de glóbulos blancos y los hay del tipo B y T.
• Los linfocitos B se convierten en células que producen anticuerpos, los cuales se adhieren a un antígeno específico y facilitan la destrucción del antígeno por parte de las células inmunitarias.
• Los linfocitos T atacan los antígenos directamente y ayudan a controlar la respuesta inmunitaria. También liberan químicos, conocidos como citoquinas, los cuales controlan toda la respuesta inmunitaria.
A medida que los linfocitos se desarrollan, aprenden normalmente a diferenciar entre los tejidos corporales propios y las sustancias que normalmente no se encuentran en el cuerpo. Una vez que se forman las células B y T, algunas de ellas se multiplican y brindan "memoria" para el sistema inmunitario, lo que le permite responder más rápida y eficientemente la próxima vez que usted esté expuesto al mismo antígeno y, en muchos casos, impide que usted se enferme.
Mediadores celulares
ResponderEliminarLa primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptorde membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos Tllamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
• Secretan anticuerpos primeramente de tipoIgM;
• Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado;
• Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial;
• Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria.
La respuesta de anticuerpos en contra de los antígenos no proteicos (lípidos, polisacáridos) no requieren la participación de linfocitos T cooperadores, por lo que son llamados antígenos T-independientes.
Las células que producen los anticuerpos son las células plasmáticas, un tipo especial de linfocito Bque se especializa en la producción de un anticuerpo particular y específico.
Respuesta humoral primaria
La cantidad de anticuerpo secretado por células plasmáticas y la clonación de estas mismas células la primera vez que entra en contacto el receptor con el antígeno encuentra su máximo aproximadamente a los 7 días de la primera infección (5-10 días). Habitualmente, la respuesta máxima de anticuerpos son del isotipo IgM, por encima de IgG,2 inducida por todo tipo deinmunógeno. La dosis necesaria para la inmunización generalmente debe ser relativamente alta, óptimamente con la presencia de adyuvantes para los antígenos proteicos.
Respuesta humoral secundaria
Una infección repetida por un mismo antígeno activa los linfocitos de memoria creados como consecuencia de la respuesta humoral primaria. La respuesta, entonces, se inicia más rápidamente, al cabo de unos 3 días. Por su parte, la respuesta máxima de anticuerpos es mayor, con una intensidad de 100 a 1000 veces la respuesta primaria, y es principalmente del isotipo IgG (en ciertas situaciones de los isotipos IgA e IgE). También dura más tiempo, haciendo que su declive sea más lento. Es una respuesta inducida por antígenos proteicos y sólo son requeridas bajas dosis de antígenos infectantes, sin necesidad de adyuvantes.
Funciones
Además de reconocer a los antígenos, los anticuerpos pueden neutralizar la capacidad de infectar de los microorganismos y "marcar" a los patógenos para facilitar su eliminación.
Los anticuerpos no sólo son específicos en cuanto al tipo de antígeno que reconocen, sino también en cuanto al tipo de respuesta que inducen. Algunos promueven la fagocitosis y otros dificultan la secreción de mediadores químicos que participan en la respuesta inflamatoria y en la activación del complemento. Por ejemplo:
INFLAMACIÓN
La respuesta inflamatoria (inflamación) se presenta cuando los tejidos son lesionados por bacterias, traumatismo, toxinas, calor o cualquier otra causa. El tejido dañado libera químicos, entre ellos histamina, bradiquinina y prostaglandinas. Estos químicos hacen que los vasos sanguíneos dejen escapar líquido hacia los tejidos, lo que causa inflamación. Esto ayuda a aislar la sustancia extraña del contacto posterior con tejidos corporales.
Los químicos también atraen a los glóbulos blancos llamados fagocitos que se "comen" a los microorganismos y células muertas o dañadas. Este proceso se denomina fagocitosis. Los fagocitos finalmente mueren. El pus se forma debido a la acumulación de tejido muerto, bacterias muertas y fagocitos vivos y muertos.
Las inmunoglobulinas son muy Necesarias para nuestro organismo, en una deficiencia de esta prodriamos quedar muy suceptibles a enfermedades tales como: Kwashiorkor o Marasmo(si no se tratan a tiempo la primera puede ocasinar la segunda).
ResponderEliminarCuando un niño no recibe ciertos aminoácidos esenciales para el crecimiento procedentes de la leche materna (Iga). Cuando el niño es destetado, si la dieta que reemplaza a la leche tiene un alto contenido en fécula y carbohidratos, y es deficiente en proteínas, como es común en diferentes partes del mundo donde el principal componente de la dieta consiste en almidones vegetales, o donde el hambre hace estragos, los niños pueden desarrollar Kwashiorkor.
Esta se debe a que el niño no está consiguiendo las cantidades necesarias de las Inmunogloblinas si no se trata a tiempo pueden llevar a la muerte.
• Estas inmunoglobulinas son muy importantes ya que proporcionan al feto una especia se capa protectora la cual lo cubre y lo protege de la mayoría de las enfermedades ya que el feto en incapaz de auntodefenderse aún pero Muchos microorganismos no son capaces de atravesar la placenta, por lo que el feto está protegido durante una época en la que su sistema inmune no está maduro. Sin embargo, la mayoría de los virus sí son capaces de atravesar o romper esta barrera; es posible, por ejemplo la transmisión vertical del VIH durante el embarazo, aunque es más frecuente en el parto, y no siempre ocurre. Otro ejemplo ilustrativo es el del virus de la viruela, capaz de anidar en la placenta y romperla causando pérdidas antes del primer mes, patologías en el embrión hasta el tercer mes y en el feto después del tercer mes.
• Muchas drogas pueden atravesar la barrera placentaria, llegando al feto (motivo por el que muchos medicamentos están contraindicados durante el embarazo).
Fallas en algunas de estas funciones están asociadas a un amplio rango de complicaciones del embarazo humano, incluyendo la restricción del crecimiento intrauterino, preeclampsia y abortos espontáneos, entre otros.
•
• La función esencial de las inmunoglobulinas es la de unirse al antígeno. De esta manera las inmunoglobulinas actúan como receptoras de señales antigénicas o bien pueden colaborar en la destrucción antigénica. La primera función se presenta cuando las inmunoglobulinas se encuentran insertas en la membrana de los linfocitos B (inmunoglobulinas de membrana), y para la segunda requieren la colaboración del comple¬mento, macrófagos, neutrófilos y células NK, que tienen la propiedad de unir las inmunoglobulinas por su extremo Fc.
• La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante deanticuerpo en las secreciones seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA secretora)
• Actúan como la defensa inicial contra los patógenosinvasores (virus y bacterias) antes de que penetren en elplasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se instalen en las mucosas.
Greilyn De La Rosa Encarnacion 85531
ResponderEliminarLa inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microorganismos extracelulares y sus toxinas, en el cual, los componentes del sistema inmunitario que atacan a los antígenos, no son las células directamente sino los anticuerpos1 secretados por activación antigénica.
Greilyn De La Rosa Encarnacion 88531
ResponderEliminarMediadores celulares[editar]
La primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM;
Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado;
Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial;
Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria.
La respuesta de anticuerpos en contra de los antígenos no proteicos (lípidos, polisacáridos) no requieren la participación de linfocitos T cooperadores, por lo que son llamados antígenos T-independientes.
Las células que producen los anticuerpos son las células plasmáticas, un tipo especial de linfocito B que se especializa en la producción de un anticuerpo particular y específico.
Respuesta humoral primaria[editar]
La cantidad de anticuerpo secretado por células plasmáticas y la clonación de estas mismas células la primera vez que entra en contacto el receptor con el antígeno encuentra su máximo aproximadamente a los 7 días de la primera infección (5-10 días). Habitualmente, la respuesta máxima de anticuerpos son del isotipo IgM, por encima de IgG,2 inducida por todo tipo de inmunógeno. La dosis necesaria para la inmunización generalmente debe ser relativamente alta, óptimamente con la presencia de adyuvantes para los antígenos proteicos.3
Respuesta humoral secundaria[editar]
Una infección repetida por un mismo antígeno activa los linfocitos de memoria creados como consecuencia de la respuesta humoral primaria. La respuesta, entonces, se inicia más rápidamente, al cabo de unos 3 días. Por su parte, la respuesta máxima de anticuerpos es mayor, con una intensidad de 100 a 1000 veces la respuesta primaria, y es principalmente del isotipo IgG (en ciertas situaciones de los isotipos IgA e IgE). También dura más tiempo, haciendo que su declive sea más lento. Es una respuesta inducida por antígenos proteicos y sólo son requeridas bajas dosis de antígenos infectantes, sin necesidad de adyuvantes.
Greilyn De La Rosa Encarnacion 85531
ResponderEliminarMediadores celulares[editar]
La primera fase de la inmunidad humoral es el reconocimiento de antígenos extraños dentro del organismo por células B a través de su receptor de membrana. Sin embargo, a pesar de la interacción con antígeno, la célula B no se activa hasta ser estimulada por una línea de linfocitos T llamados linfocitos T cooperadores. Esa unión, célula B-linfocito cooperador, estimula la expansión clonal y diferenciación de los linfocitos B, los cuales:
Secretan anticuerpos primeramente de tipo IgM;
Cambian de isotipo, bien sea IgG, IgA o IgE, dependiendo del estímulo adecuado;
Maduran a anticuerpos de alta afinidad por el antígeno inicial;
Remanentes de la línea producida permanecerán como linfocitos B de memoria.
La respuesta de anticuerpos en contra de los antígenos no proteicos (lípidos, polisacáridos) no requieren la participación de linfocitos T cooperadores, por lo que son llamados antígenos T-independientes.
Las células que producen los anticuerpos son las células plasmáticas, un tipo especial de linfocito B que se especializa en la producción de un anticuerpo particular y específico.
Respuesta humoral primaria[editar]
La cantidad de anticuerpo secretado por células plasmáticas y la clonación de estas mismas células la primera vez que entra en contacto el receptor con el antígeno encuentra su máximo aproximadamente a los 7 días de la primera infección (5-10 días). Habitualmente, la respuesta máxima de anticuerpos son del isotipo IgM, por encima de IgG,2 inducida por todo tipo de inmunógeno. La dosis necesaria para la inmunización generalmente debe ser relativamente alta, óptimamente con la presencia de adyuvantes para los antígenos proteicos.3
Respuesta humoral secundaria[editar]
Una infección repetida por un mismo antígeno activa los linfocitos de memoria creados como consecuencia de la respuesta humoral primaria. La respuesta, entonces, se inicia más rápidamente, al cabo de unos 3 días. Por su parte, la respuesta máxima de anticuerpos es mayor, con una intensidad de 100 a 1000 veces la respuesta primaria, y es principalmente del isotipo IgG (en ciertas situaciones de los isotipos IgA e IgE). También dura más tiempo, haciendo que su declive sea más lento. Es una respuesta inducida por antígenos proteicos y sólo son requeridas bajas dosis de antígenos infectantes, sin necesidad de adyuvantes.